确定了致命病毒的潜在新药目标

康奈尔大学研究人员的新研究不仅揭示了两种高致死性病毒在蛋白质结合后如何具有更大的致病潜力，而且还偶然发现了对抗这些疾病的潜在新靶标。康奈尔大学的研究小组正在研究Nipah和Hendra病毒如何在果蝠中附着并融合宿主细胞。这项新研究的发现最近发表在《病毒学杂志》上：“ 尼帕病毒和亨德拉病毒糖蛋白诱导相似的同源但截然不同的融合表型。”

“这两种病毒的共同感染可以在同一宿主中发生，但是我们不知道如果它们的蛋白质结合在一起会发生什么，”微生物研究和免疫学系副教授Hector Aguilar-Carreno博士指出。在康奈尔大学。“我们发现他们不仅可以一起工作，而且可以比单独工作更好。”

研究人员的重点是病毒融合蛋白(或F蛋白)和附着蛋白(G蛋白)。在先前的研究中，研究小组揭示了这两种蛋白如何物理相互作用以实现病毒感染：AG蛋白附着在细胞上;然后，G触发F上下翻转，从而触发细胞膜和病毒膜之间的融合-感染的第一刻。

作者写道：“我们比较了NiV和HeV糖蛋白的同源和异源对之间的融合能力。” “重要的是，为了准确测量它们的融合能力，因为它们取决于糖蛋白细胞表面表达(CSE)的水平，我们在两个融合蛋白(FLAG标签)或两个附着蛋白(血凝素[HA]标签)中插入了相同的细胞外标签。重要的是，这些标签被放置在不影响糖蛋白表达或功能的细胞外部位。NiV和HeV糖蛋白可诱导相当水平的同源HEK293T细胞-细胞融合。”

有趣的是，科学家们知道G和F之间的这种“舞动”是病毒感染的关键步骤，但他们想知道如果蛋白质得到新的伴侣，舞蹈会如何改变。由于Nipah和Hendra病毒都可能共同感染果蝠，因此蛋白质伴侣转换很可能在野外发生。

该团队使用人类细胞中的遗传学方法在实验室中测试了不同的Nipah-Hendra蛋白组合。在某些配对中，两人紧紧缠着探戈般的拥抱。但是，一种杂种-Hendra F和Nipah G-的行为就像Lindy Hoppers一样，允许F蛋白执行“空中飞行”，从而增强了病毒和细胞之间的融合。

“这种蛋白质的结合具有较宽松的相互作用，” Aguilar-Carreno解释说。“这种松散实际上对应于更高的融合能力，因此也就意味着更高的致病能力。我觉得这很有趣-相互作用的紧密性对于这两种蛋白质至关重要。如果他们太紧，他们将无法正确协调进入牢房。现在我们知道了，我们可以利用它来停止病毒-细胞融合。”

康奈尔大学的小组还从事相关研究，可能会导致无疫苗疗法或改良疫苗来治疗包膜病毒，其中包括人类免疫缺陷病毒(HIV)和流感等传染病。被包裹的病毒被包裹在一块被感染细胞的质膜制成的外衣中，这可以保护病毒并帮助其感染其他细胞。

Aguilar-Carreno总结道：“我们的工作可能会导致药物的出现，从而使诸如流感疫苗之类的发明具有更广泛的保护和更高的效力。”

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